药学基础知识点3

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酶

一 酶的分子结构与功能

1.结合酶、辅酶、辅基

⑴单纯酶:氨基酸残基构成;

⑵结合酶:蛋白质＋辅助因子，辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。

⑶辅酶:与酶蛋白以非共价键疏松结合，可用透析等方法分离。

⑷辅基:与酶蛋白以共价键牢固结合，不能用透析方法分离。

2.酶活性中心、必需基团

⑴酶活性中心:酶分子中的必需基团在空间结构上靠近，组成特定结构的区域，能与底物结合，并将其转变为产物，该区域称为酶的活性中心。

⑵必需基团:结合基团和催化基团

二、酶促反应的特点

1.酶的特异性:由酶蛋白决定

①绝对特异性;②相对特异性;③立体异构特异性。

2.酶促反应特点

⑴高效率;⑵高度特异性;⑶可调节性

三、酶促反应动力学

1.底物浓度对反应速度的影响、米氏常数2.Km及最大反应速度Vmax

3.PH及温度

4.竞争性抑制剂的作用特点

四、酶的调节

1.酶原与酶原激活:酶的无活性的前体称为酶原。酶原通过水解一个或若干个特定的肽键，构发生改变变为活性酶的过程为酶原激活

2.变构酶:一些代谢物与某些酶活性中心外的调节部位非共价可逆地结合，使酶发生构象改变，引起催化活性改变为变构调节。受变构调节的酶为变构酶。

3.同工酶:指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质，免疫学性质不同的一组酶。